一、鈣調蛋白的結構
鈣調蛋白，又名鈣調素(Calmodulin，CaM)，是真核細胞內廣泛存在的、高度保守的、最重要的一類鈣離子受體蛋白，至少有30多種靶蛋白或靶酶。CaM本身沒有酶活力，與Ca2+結合，調節細胞內一些靶蛋白的活性，是細胞內Ca2+信號傳導途徑中的主要信號轉導分子，介導調控由Ca2+引起的一係列生理生化反應，參與並調節細胞的增生、分化、運動等基本代謝過程。
鈣調蛋白廣泛地分布於幾乎所有已知的真核生物中，但在不同組織、器官和原生質體中它的含量不同，分布也不一樣。CaM的結構與功能在進化上高度保守，不同生物體來源的CaM其理化性質與生物學性質極為相似，CaM結構上的高度保守性對於維持與多種多樣的CaM結合蛋白家族的相互作用可能是相當重要的。CaM在細胞內主要以遊離形式(apoCaM)存在，當鈣動員時，細胞內Ca2+濃度升高，CaM與Ca2+結合形成結合鈣的鈣調素(Ca2+·CaM)。
（一）一級結構
CaM是由19種氨基酸組成的小分子單鏈多肽，含148個氨基酸殘基，分子質量16.7～16.8ku。CaM一級結構已得到闡明，分子內有四個可以結合鈣離子的結構域，這些結構域結構相似，CaM是酸性蛋白質，等電點約為4.0，近1/3的氨基酸是酸性穀氨酸、天冬氨酸。不含有易氧化的酪氨酸、半胱氨酸，因此分子相當穩定，特別耐熱，190℃下可保留完全的活性，CaM的一級結構在進化上呈現很強的保守性。菠菜葉和人腦CaM的氨基酸序列除13個氨基酸外其餘全都相同；已鑒定的脊椎動物CaM的氨基酸序列完全一致；所有的哺乳動物有90%的氨基酸序列相似性，植物鈣調素與脊椎動物和酵母的氨基酸序列相似性分別為91%和84%，與藻類的相似性為84%～100%。
（二）二級結構
CaM的二級結構，是兩個類似的球狀葉片通過一段肽鏈的連接而組成的整個分子。在每個球葉中含有兩個Ca2+結合位點，每個結合位點是12個氨基酸殘基組成的腔式結構，半徑約為0.1nm。兩旁連接著兩條互相垂直的由8個氨基酸組成的α-螺旋，即EF-hand結構。兩個EF-hand單位之間彼此相距1.1nm。在一個球葉中的兩個Ca2+結合位點對Ca2+具有很高的親和性，而在另一個球葉中的位點則親和性較低，Ca2+結合到親和性較低的兩個位點上，激活CaM，使CaM再去刺激促進其他的酶。
（三）三維結構
Ca2+·CaM是一個啞鈴狀分子，其兩端是結構較為致密的球形區域，各含有2個同源性Ca2+結合位點，中間由一段靈活柔韌的中心螺旋連接。每一個Ca2+結合位點兩側都有一段α螺旋包圍，形成螺旋－環－螺旋結構，Ca2+被結合在天冬氨酸(D)和穀氨酸(E)12個殘基之間的β片層環中。
未與鈣結合的遊離鈣調素(apoCaM)與Ca2+·CaM的分子結構有很大不同。apoCaM相對來說結構比較緊湊，螺旋Ⅰ與Ⅳ,Ⅴ與Ⅷ在空間上形成分子內相互作用，結果apoCaM的疏水性殘基被α螺旋片段包圍，在兩端各形成一個結構內部的疏水性核心。中心螺旋在Ser281位置一折為二，兩個球部扭轉了大約180°。每個EF-hand結構的2個α螺旋在空間上平行，當EF-hand的鈣結合環結合鈣後，這2個α螺旋張開成直角，結果導致螺旋Ⅰ與Ⅳ，Ⅴ與Ⅶ的分子內作用解散，兩翼展開，兩個球部各形成一個疏水性口袋。