第1章蛋白質結構與功能
第一節氨基酸與多肽
（大綱要求）
（1）氨基酸的結構與分類（2）肽鍵與肽鏈
氨基酸的結構與分類
1.氨基酸的一般結構式氨基酸是組成人體蛋白質的基本單位，其有20種，除甘氨酸外均屬氨基酸。
2.氨基酸分類體內20種氨基酸按理化性質分為4組:①非極性、疏水性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。②極性、中性氨基酸：色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、穀氨酰胺、蘇氨酸。③酸性氨基酸:天冬氨酸、穀氨酸。④堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸。
肽鍵與肽鏈
氨基酸分子之間通過去水縮合形成肽鏈，在相鄰兩個氨基酸之間新生的酰胺鍵稱為肽鍵，肽鍵具有一定程度雙鍵性質。若許多氨基酸依次通過肽鍵相互連接，形成長鏈，稱為多肽鏈。肽鏈中的遊離氨基的一端稱為氨基末端遊離羧基的一端稱為羧基末端（6-末端）。蛋白質就是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈。
生物活性肽
1.穀胱甘肽（GSH）：GSH由穀氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽，分子中的半胱氨酸巰基是其主要功能基因。GSH在體內具有解毒和抗氧化等主要生理功能。
2.多肽類激素：體內許多多肽具有激素生理作用，如促甲狀腺素釋放激素、促腎上腺皮質激素等。
第二節蛋白質的結構
（大綱要求）
（1）一級結構概念（2）二級結構（3）螺旋三級和四級結構概念
蛋白質的一級結構
多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構，肽鍵是維係一級結構的化學鍵。
蛋白質的二級結構
蛋白質的二級結構是指局部或某一段肽鏈主鏈的空間結構，即肽鏈某一區段中氨基酸殘基相對空間位置，它不涉及側鏈的構象及與其他肽段的關係。
螺旋是二級結構的主要形式之一。其結構特征如下:①多肽鏈主鏈圍繞中心軸旋轉，每隔3.6個氨基酸殘基上升一個螺距；②每個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵。氫鍵維持了螺旋結構的穩定；③螺旋為右手螺旋，氨基酸側鏈基團伸向螺旋外側。
蛋白質三級和四級結構
蛋白質的三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈的三維空間結構。三級結構的形成和穩定主要靠疏水鍵、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵等。許多有生物活性的蛋白質由兩條或多條具有三級結構的肽鏈構成，每條肽鏈被稱為一個亞基，通過非共價鍵維係亞基與亞基之間的空間位置關係，這就是蛋白質的四級結構。各亞基之間的結合力主要是疏水鍵，氫鍵和離子鍵也參與維持四級結構。
蛋白質的一級結構和空間結構與其特有功能之間關係密切。
第三節蛋白質的變性
（大綱要求）
概念
天然蛋白質的嚴密結構在某些物理或化學因素作用下，其特定的空間結構被破壞，從而導致理化性質改變和生物學活性的喪失，如酶失去催化活力，激素喪失活性稱之為蛋白質的變性作用變性蛋白質隻有空間構象的破壞，一般認為蛋白質變性本質是次級鍵，二硫鍵的破壞，並不涉及一級結構的變化。
變性蛋白質和天然蛋白質最明顯的區別是溶解度降低，同時蛋白質的黏度增加，結晶性破壞，生物學活性喪失，易被蛋白酶分解。
原因
引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉等。在臨床醫學上，變性因素常被應用於消毒及滅菌。反之，注意防止蛋白質變性就能有效地保存蛋白質製劑。
變性並非是不可逆的變化，當變性程度較輕時，如去除變性因素，有的蛋白質仍能恢複或部分恢複其原來的構象及功能，變性的可逆變化稱為複性。例如，前述的核糖核酸酶中四對二硫鍵及其氫鍵。在巰基乙醇和尿素作用下，發生變性，失去生物學活性，變性後如經過透析去除尿素-巰基乙醇，並設法使疏基氧化成二硫鍵，酶蛋白又可恢複其原來的構象，生物學活性也幾乎全部恢複，此稱變性核糖核酸酶的複性。許多蛋白質變性時被破壞嚴重，不能恢複，稱為不可逆性變性。