第3章酶
第一節酶的催化作用
（大綱要求）
（1）酶的分子結構與催化作用（2）酶促反應的特點（2）酶-底物複合物
酶是由活細胞合成的對其特異底物起高效催化作用的蛋白質。酶是生物體內特有的催化劑。生物體內一係列複雜的化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的，生命活動離不開酶。受酶催化的物質稱為底物，反應的生成物質稱為產物。
催化作用
催化劑是指能加速化學反應而其自身在反應前後不發生改變的物質。酶是生物體合成的催化劑，酶促反應具有高效率、高度特異性和可調節性。酶能顯著地降低反應活化能，具有高度的催化能力。酶是蛋白質，其空間結構可受到各種理化因素的影響以致改變酶的催化活性，所以酶具有高度的不穩定性。酶的催化作用是受調控的。
酶-底物複合物
1.中間產物學說酶在催化時，首先與其底物結合，生成酶-底物複合物，經催化作用後再分解成酶和產物，這種酶催化作用過程稱為中間產物學說。
2.酶的活性中心酶與底物的結合範圍，隻能是酶表麵的一個區域。酶分子中能與底物結合並發生催化作用的局部空間結構稱為酶的活性中心。活性中心中有許多與催化作用直接相關的基團，稱為必需基團。有些必需基團涉及酶與底物的結合，又稱為結合基團；有些具有催化功能，稱為催化基團。在酶活性中心外，也存在一些與活性相關的必需基團。
第二節輔酶與輔助因子
（大綱要求）
（1）維生素與輔酶的關係（2）輔酶作用（3）金屬離子作用（4）輔酶
除了單純由氨基酸殘基形成的單純蛋白質作為酶以外，更多的酶需要輔助因子參與作用，通常被稱為結合酶，其中酶的蛋白質部分稱為酶蛋白，酶蛋白決定反應的特異性，輔助因子決定反應的種類和性質。根據輔助因子與酶蛋白結合成全酶的牢固程度，又分為輔酶和輔基兩類。輔酶為結構複雜的小分子有機物，通過非共價鍵與酶蛋白疏鬆結合，可用透析、超濾等方法而分離；輔基則常以共價鍵與酶蛋白牢固結合，不易與酶蛋白分離。除了上述輔酶外，酶輔助因子主要是各種金屬離子。
維生素與輔酶的關係
維生素可分為水溶性及脂溶性兩大類。水溶性維生素中有多種B族維生素，在體內參與輔酶的組成。脂溶性的維生素在體內還原後，作為凝血因子等蛋白質中酶的重要輔助因子。
輔酶作用
輔酶及輔助因子，在酶促反應中起著傳遞電子、原子或某些化學基團的作用。各種輔酶的結構中都具有某種能進行可逆變化的基團，起到轉移各種化學基團的作用。起運輸載體的作用。
金屬離子作用
金屬離子與酶蛋白的結合可以是非常緊密的，是酶的重要組成成分，能與酶及底物形成各種形式的三元絡合物，不僅保證了酶與底物的正確定向結合，而且金屬離子還可作為催化基因，參與各種方式的催化作用。
第三節抑製劑對酶促反應的抑製作用
（1）不可逆抑製（2）可逆性抑製
酶活性可被加人反應體係中某一物質所減弱，該物質為該酶的抑製劑。抑製作用可分為兩大類:可逆性與不可逆性。
不可逆抑製作用
不可逆抑製作用的抑製劑一般均為非生物來源，它們與酶共價結合破壞了酶與底物結合或酶的催化功能。由於抑製劑與酶共價結合，不能用簡單的透析、稀釋等物理方法除去抑製作用。
可逆抑製作用
可逆性抑製劑是通過非共價鍵與酶結合，因此既能結合又易解離，迅速地達到平衡。酶促反應速度因抑製劑與酶或酶-底物複合物相結合而減慢。可逆性抑製作用又分為競爭性和非競爭性抑製等類型。
1.競爭性抑製作用競爭性抑製劑的結構與底物相似，能與底物競爭酶的結合位點，所以稱競爭性抑製作用。抑製劑與底物競爭酶的結合位點的能力取決於兩者的濃度。如抑製劑濃度恒定，底物濃度低時，抑製作用最為明顯。隨著底物濃度的增加，酶-底物複合物濃度增加，抑製作用減弱。當底物濃度遠遠大於抑製劑濃度時，幾乎所有的酶均被底物奪取，此時，酶促反應的不變，但值變大。
很多藥物都屬酶的競爭性抑製劑。磺胺藥物與對氨基苯甲酸具有類似結構，而對氨基苯甲酸是二氫葉酸合成酶的底物之一，因此磺胺藥通過競爭性地抑製二氫葉酸合成酶，使細菌缺乏二氫葉酸乃至四氫葉酸而不能合成核酸而增殖受抑製。
2.非競爭性抑製作用抑製劑既能與酶結合，也能與酶-底物複合物結合，從而使酶喪失活性，稱為非競爭性抑製劑。此種抑製劑既影響對底物的結合，又阻礙其催化功能，表現為值減小，而值不變。