蛋白質的結構與功能
【知識點】組成蛋白質分子的元素主要有碳（50％~55％）、氫（6％~7％）、氧（19％~24％）、氮（13％~19％）和硫（0~4％）。有些蛋白質還含有少量的磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬等，個別蛋白質還含有碘。
【知識點】氨基酸是組成蛋白質的基本單位。組成蛋白質的氨基酸均為1－α－氨基酸，含α－氨基與α－羧基。
【知識點】一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基所形成的酰胺鍵（—CO—NH—）叫肽鍵。
【知識點】肽鏈在蛋白質分子中，氨基酸通過其α－氨基與α－羧基所形成的肽鍵相互結合成多肽鏈。多肽鏈有氨基端（N端）和羧基端（C端），氨基酸殘基序列由N端到C端。
【知識點】蛋白質的結構
結構概念與功能的關係一級結構多肽鏈中氨基酸的排列順序。各種蛋白質的一級結構不同是空間構象的基礎，決定蛋白質的功能二級結構α－螺旋：多肽鏈主鏈呈右手螺旋，側鏈基團伸向螺旋外側。螺旋一圈為36個氨基酸殘基，螺距為054Nm。α－螺旋主要由氫鍵維係三級結構蛋白質整條多肽鏈全部氨基酸殘基在二級結構基礎上進一步折疊形成的空間構象四級結構有些蛋白質含有二條或多條具有三級結構的多肽鏈（稱為亞基），其借助非共價鍵締合在一起，形成嚴格的空間構象完成一定的生理功能。
【知識點】當蛋白質溶液處於某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，淨電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。
【知識點】蛋白質變性後，疏水側鏈暴露在外，肽鏈融彙相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，這一現象稱為蛋白質沉澱。變性的蛋白質易於沉澱，有時蛋白質發生沉澱，但並不變性。
【知識點】在某些理化因素影響下，蛋白質分子中的非共價鍵與二硫鍵被破壞，引起空間構象改變（一級結構不變，無肽鍵斷裂），從而使蛋白質的理化性質發生變化（如溶解度降低等），生物學活性改變甚至喪失，此現象稱為蛋白質變性。
酶
【知識點】酶是由活細胞合成的、對其特異性底物起高效催化作用的蛋白質，是機體內催化各種代謝反應最主要的催化劑。
【知識點】酶促反應的特點絕對專一性：酶隻作用於一種底物；相對專一性：酶作用於含某類化學鍵的各種底物；立體異構專一性：酶隻作用於底物的某一立體異構體。酶的專一性說明酶活性中心的構象與相應底物的結構或構型是相互匹配的。
【知識點】酶按其分子組成可分為單純酶和結合酶。單純酶是僅由氨基酸殘基構成的酶。結合酶由蛋白質部分和非蛋白質部分組成，前者稱為酶蛋白，後者稱為輔助因子。輔助因子是金屬離子或小分子有機化合物。酶蛋白與輔助因子結合形成的複合物稱為全酶，隻有全酶才有催化作用。
【知識點】酶分子中與酶活性密切相關的基團稱為酶的必需基團。
【知識點】有些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能與底物特異的結合並將底物轉化為產物，這一區域稱為酶的活性中心。
【知識點】酶原是在細胞內合成及初分泌時，沒有活性的酶前體。
【知識點】酶原激活：在一定條件下，酶原轉變為有活性酶的過程。
酶原激活實際是酶的活性中心形成和暴露的過程。
【知識點】同工酶是指同一種屬中酶分子結構組成不同，但能催化同一種化學反應的一組酶。如乳酸脫氫酶（1DH）有5種同工酶：1DH1、1DH2、1DH3、1DH4、1DH5。
【知識點】在最適條件和底物濃度［S］足夠大時，酶促反應速度（V）與酶濃度［E］成正比。
在［E］及其他條件不變的情況下，［S］較低時，V隨［S］的增加而升高，兩者呈正比；但［S］升高到一定限度時，V與［S］不再呈正比，V增加的幅度不斷下降；如果繼續加大［S］，V也保持不變，這時V達到最大反應速度（VmAｘ）。
【知識點】溫度較低時，隨溫度升高而反應速度加快；當溫度升高到一定程度時，由於酶的熱變性作用，反應速度下降。酶促反應速度最高時的環境溫度稱酶的最適溫度，但它不是酶的特征性常數。
【知識點】pH可以影響酶分子、底物及輔助因子等的解離狀態，從而影響酶促反應的速度。酶催化活性最大時的環境pH稱為酶的最適pH，但它也不是酶的特征性常數。
【知識點】激活劑：能使酶的活性升高或使酶從無活性變為有活性的物質。激活劑大多是無機離子，如Mg2＋等。
【知識點】抑製劑：凡使酶的活性下降又不引起酶變性的物質。