3.蛋白質三級和四級結構
蛋白質的三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈的三維空間結構。三級結構的形成和穩定主要靠疏水鍵、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵等。許多（並非所有）有生物活性的蛋白質由兩條或多條具有三級結構的肽鏈構成，每條肽鏈被稱為一個亞基，通過非共價鍵維係亞基與亞基之間的空間位置關係，這就是蛋白質的四級結構。各亞基之間的結合力主要是疏水鍵，氫鍵和離子鍵也參與維持四級結構。
體內約有幾十萬種結構相異的蛋白質分子，各自執行著特異的生理功能。可見蛋白質的一級結構和空間結構與其特有功能之間的密切關係。
4.蛋白質的變性
在某些理化因素的作用下，蛋白質的空間結構（但不包括一級結構）遭到破壞，導致蛋白質若幹理化性質和生物學活性的改變，稱為蛋白質的變性作用。
引起蛋白質變性的常見理化因素有：加熱、高壓、紫外線、X線、有機溶劑、強酸、強堿等。球狀蛋白質變性後其溶解度降低，容易發生沉澱。蛋白質變性理論在醫療工作中的應用很廣，如高溫高壓滅菌和低溫保存生物活性蛋白等。
三、蛋白質結構與功能關係
1.肌紅蛋白與血紅蛋白
肌紅蛋白和血紅蛋白都是含有血紅素的球狀蛋白質，是闡述蛋白質結構與功能關係的典型例子。
肌紅蛋白由153個氨基酸殘基及一個血紅素組成。從三維結構來看，它有8段a-螺旋結構。而血紅蛋白由2個a亞基和2個β亞基組成，每個亞基各結合1分子血紅素。肌紅蛋白與血紅蛋白a及β亞基的三級結構十分相似，而且它們都能可逆地與O2結合，但由於血紅蛋白具有四級結構，它的氧解離曲線呈S狀。這說明血紅蛋白分子中第一個亞基與O2結合後，促進了第二及第三個亞基與O2的結合，三個亞基與O2結合後，又大大促進了第四個亞基與O2結合，這種效應稱為正協同效應。而肌紅蛋白隻具有三級結構，容易與O2結合，所以它的氧解離曲線為矩形雙曲線。
2.別構效應
一個蛋白質與其配體(或其他蛋白質）結合後，蛋白質的構象發生變化，使它更適合於功能需要，這一類變化稱為別構效應。血紅蛋白與O2的結合是典型的別構效應例子。第一分子O2與血紅蛋白的第一個亞基結合後，改變了血紅蛋白分子的構象，導致第二、第三和第四個O2分子很快與血紅蛋白結合。小分子的O2被稱為別構劑，血紅蛋白則被稱為別構蛋白。變構效應可以是促進別構蛋白的功能，也可抑製別構蛋白的活性。