熟雞蛋為什麼孵不出小雞
眾所周知，雞蛋可以孵出小雞；不過，要是把雞蛋煮熟了，從此它就永遠孵不出小雞了。這是什麼道理呢？
說來話長，1777年，法國科學家馬凱爾發現雞蛋、乳酪、血液等物質都有一個共同的性質：當它們遇熱或經紫外線照射時，就很快結成了一團，從而失去活性，而且無論在什麼條件下，再也不能恢複原樣。馬凱爾把這種作用，稱為變性作用，而把這一類具有變性作用的物質稱為蛋白體物質，簡稱蛋白質。由此可見，蛋白質從命名那一天起，就與奇異的變性作用聯係在一起了。雞蛋煮熟後，不能再孵出小雞來，就是因為蛋白質變性，從而失去生物活性的緣故。
蛋白質為什麼會變性呢？這與蛋白質的結構有關。19世紀以來，許多科學家都孜孜不倦地從事蛋白質分子結構的研究，得到的結論是，它由碳、氫、氧、氮、硫、磷等元素先構成20種氨基酸，然後再由這20種氨基酸按不同次序和數量組成各式各樣的蛋白質分子，它的分子結構是一個包括四級結構的複雜體。
通常，每一個氨基酸分子至少含有一個堿性的氨基和一個酸性的羧基，當氨基酸分子形成蛋白質分子時，一個氨基酸分子的一端氨基與另一個氨基酸分子的一端羧基相互縮合，失去一分子水聯結起來，這種聯結方式稱肽鍵。成千上萬個氨基酸分子按肽鍵結合，形成長長的一串蛋白質分子，這就是蛋白質的一級結構。在一級結構中，由於氨基酸的種類，數目不同，便形成不同的蛋白質分子；即使氨基酸種類，數目都相同，隻要排列次序不同，也會產生不同的蛋白質分子。據計算，2種氨基酸隻有2種聯結方式，3種氨基酸就有6種聯結方式，4種氨基酸有24種，6種氨基酸便有720種聯結方式……這就是為數僅20種氨基酸為什麼能組成數十萬種蛋白質的原因。
實驗表明，在一般情況下，蛋白質分子的肽鍵不是一條直線式的鍵條，多數是卷曲成螺旋狀，化學家稱其為螺旋，這就是蛋白質分子的二級結構。
由於這種螺旋狀的二級結構分子還要按一定方式折疊成球體，於是，便形成了蛋白質分子的三級結構。
具有一、二、三級結構的蛋白質分子作為一個單元，它再進一步便構成分子量很大的蛋白質分子，這種龐大的空間排列方式稱做蛋白質的四級結構，它充滿折疊、卷曲、堆積等十分複雜的立體結構。
了解蛋白質分子的四級結構，變性的奧秘便可初步揭開了。
在熱、光、酸、堿和重金屬離子等作用下，蛋白質的二、三和四級結構會被打亂和打散，使原來嚴格的空間排列變得雜亂無章，一般是無法重新恢複原樣了。蛋白質空間結構被打亂這個過程，就是所謂的蛋白質變性。
蛋白質變性隻改變蛋白質的立體結構，而它的一級結構並未改變，因此，變性作用隻改變蛋白質的某些物理性質和生物活性，至於它的化學性質，並無多大變化。
雖然，蛋白質變性的奧秘初步被揭開了，但是仍然存在許多問題有待科學家作進一步的探索，例如，蛋白質變性的動力學機製是什麼？蛋白質的立體結構和生物活性的關係怎樣？
……
蛋白質有遺傳信息作用嗎
1967年，英格蘭的康伯頓“羊搔癢病”研究所的科學家發現：“羊搔癢病”病原體抵抗光輻射的能力特別強。在一般情況下，微生物體內的遺傳物質脫氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）很容易被光輻射損傷，然而它們對這種病原體卻影響不太大，難道這種病原體沒有DNA和RNA嗎？
事隔20多年以後，這個問題又被提了出來。1982年，美國動物病毒學家斯坦列·普魯森從動物腦中提取出具有感染性的液體，他先用能破壞蛋白質的各種方法處理：用蛋白酶處理（能分解蛋白質）；再用十二烷基硫酸或鈉苯酚處理（能使蛋白質失活）；又用焦磷酸二乙酯處理（對蛋白質有化學修飾效應）……結果這些方法都能破壞其感染性。接著他又用能破壞核酸的各種方法處理，用核酸酶處理（能分解核酸）；用鋅離子處理（能催化RNA的分解），結果發現這些方法並不能使其感染性減弱。
顯然，這些實驗說明了一個問題：凡是能破壞蛋白質的因素能降低病原體的感染性，凡是能破壞核酸的因素對病原體不起作用。
於是普魯森指出，這種病原體中檢測不出核酸，很可能根本不含有核酸。
自然界裏竟然會有不含核酸的生命體，這簡直令人不可思議！
現代分子遺傳學上有一條似乎是毋庸置疑的“聖經”，任何生命體都具有遺傳物質核酸。按照經典的觀點，這條“聖經”是可以理解的，DNA和RNA這兩種核酸是生物遺傳的物質基礎，它攜帶著遺傳信息，在生物體代代延續的過程中，保持著生物性狀的相對穩定性，沒有核酸的生命是難以想像的。所以生物學家常說，沒有核酸就沒有生命。
那麼，“羊搔癢病”病原體中沒有核酸存在，這樣的生命體又怎麼能自我複製和傳宗接代呢？
有人提出了一個假說：病原體中的蛋白質代替核酸擔負起傳遞遺傳信息的重任，蛋白質在複製時，直接以蛋白質做模板，合成新的蛋白質分子，即從蛋白質到蛋白質。蛋白質能自我複製，遺傳信息也直接從蛋白質流向蛋白質。