（2） 疏水作用在室溫範圍內因溫度增加而增加，超過最高溫度（40～60℃），又複下降，此時天然蛋白變性發生了。
（八）配位鍵
配位鍵指在兩個原子之間由一原子單方麵提供共用電子對所形成的共價鍵，金屬離子與蛋白質連接往往形成配位鍵。可能與過渡金屬配位的氨基酸如下：
（1） S原子的配位半胱氨酸的巰基、蛋氨酸的甲硫基。
（2） N原子的配位賴氨酸的ε.氨基、精氨酸的胍基、天冬酰胺和穀氨酰胺的酰胺基、組氨酸的咪唑環、色氨酸的吲哚環、脯氨酸的吡咯環。
（3） O原子的配位絲氨酸和蘇氨酸的羥基、酪氨酸的酚羥基、天冬氨酸和穀氨酸的羧基。
（4）氨基酸所共有的α.COOH的O原子和α.NH2的N原子也可能參與配位。
在一些金屬蛋白質分子中，金屬離子通過配位鍵參與維持蛋白質的三、四級結構，激活酶的生物催化作用，無機鹽、微量元素在營養學上的重要性就在此。同樣，一些重金屬元素Hg、Cu、Pb也能和氨基形成絡合物，而使酶失活、蛋白變性，這就是食品中需嚴格控製重金屬含量的原因。近年來，在藥物、營養保健品、飼料中，為了提高機體對金屬元素吸收力或者添加的某些金屬鹽在加工、運輸、貯藏期因為易潮解、氧化而變質，可製取相應氨基酸絡合物，金屬離子的利用率大大提高。
（九）氨基酸與氨基酸、蛋白質與蛋白質的連接和相互作用
氨基酸與氨基酸、蛋白質與蛋白質的連接和相互作用。
二、蛋白質分子結構
蛋白質是由氨基酸以肽鍵連接成肽鏈，再由一條或多條肽鏈按各自特殊的方式組合成的高分子化合物。蛋白質分子隨著參與氨基酸的種類、數目、排列次序、肽鏈數目、空間結構的不同，形成了不同的蛋白質。
蛋白質構象是分子中的原子繞單鍵旋轉，不影響蛋白質分子的共價結構，而產生蛋白質分子中各原子的空間排布，因此構象並不是一種可分離的單一的主體結構形式。蛋白質分子的構象又稱空間結構、高級結構、主體結構或三維構象。根據長期研究，已確認蛋白質的結構有不同的層次，可分為一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。
（一）蛋白質分子的一級結構
蛋白質分子的一級結構又稱初級結構，是指氨基酸連接成肽鏈以及氨基酸在肽鏈中的排列順序。在一級結構中，肽鍵是主要連接鍵，而多肽鏈無疑是一級結構的主體。蛋白質分子一級結構主要解決的問題是：第一，氨基酸組成、氨基酸量的摩爾比；第二，氨基酸連接方式及氨基酸連接順序。可進行如下測定來完成：提純蛋白質樣品測定分子質量、氨基酸組成多肽鏈端基測定確定二硫鍵位置應用化學或酶方法，進行部分水解排列順序推測。如需進行此係列測定，可查閱有關實驗參考，本書不再贅述。現提出幾點有關蛋白質分子一級結構的討論。
（1）所有蛋白質（包括具有強烈生物活性或毒性效應）均由20種左右的氨基酸組成，氨基酸自身均無內在生物活力或毒性，而是三維空間的構象給予蛋白質特殊的生物活性，而蛋白質具有各自的構象取決多肽鏈上氨基酸各不相同的排列順序。
（2）氨基酸在肽鏈中的排列是隨機的，不是人們所能預言的，必須測得而定。從已知一級結構多肽鏈上氨基酸排列來看，在球蛋白分子的同一條肽鏈中，未發現周期性的重複順序，如ABAB……BBBB的排列方式，這和我們以往熟識的高聚物（塑料、橡膠）分子排列截然不同。
（3）在纖維狀蛋白質分子多肽鏈上，有些氨基酸是周期性順序排列，如膠原蛋白，出現.Gly.x.y.重複順序，其中x、y經常是脯氨酸、羥脯氨酸。此周期性順序排列的氨基酸是甘氨酸（Gly）、脯氨酸（Pro）、羥脯氨酸Pro—OH，隻能組成折疊式構象，不能呈現球狀。
（4）關於二硫鍵的位置和數目，對某一蛋白質來講是一定的，至今未發現什麼規律或什麼原則可遵循或預言。如胰島素A鏈第6位Cys和第11位Cys是鏈內二硫鍵；A鏈第7位Cys和B鏈第7位Cys，A鏈上第20位Cys和B鏈第9位Cys是兩條鏈間二硫鍵。
（5）每種蛋白質均具有自己特定的氨基酸組成和排列順序，不可隨意更改。如人、豬、兔的三種胰島素均由51種氨基酸組成，排列也極相似，所不同僅僅是B鏈上第30個位置上氨基酸殘基，因此氨基酸不是決定生物活性關鍵部位，故人類至今服用的胰島素仍由豬胰髒中提取的生物製品藥物，而非合成。
（二）蛋白質分子二級結構
蛋白質分子的二級結構是指蛋白質分子中多肽本身的折疊方式，即多肽鏈主鏈骨架中的若幹肽段，各自沿著某個軸盤旋或折疊，並以氫鍵維持其穩定性，從而形成有規則的構象，如α.螺旋、β.折疊、β.轉角、γ.轉角、自由繞曲。二級結構不涉及氨基酸殘基側鏈構象，對蛋白質構象的研究主要是指對二級結構的研究。蛋白質二級結構的折疊方式，主要指α.螺旋結構，其次是β.折疊結構等。
1. α.螺旋構象
（1）α.螺旋構象的形成α.螺旋構象α.螺旋構象是指多肽鏈主鏈骨架圍繞螺旋的中心軸一圈一圈地上升，而形成螺旋式構象，類似於螺旋式樓梯，螺旋構象依靠氫鍵來維持。
① 相鄰的螺旋圈之間形成鏈內氫鍵，即α.螺旋構象的氫鍵是由每個氨基酸殘基的亞氨基中電負性很強的氮原子上的氫和它後麵的第四個氨基酸殘基（間隔3個氨基酸殘基）上的羰基上氧之間形成氫鍵，這氫鍵由一條多肽鏈自身不同肽段（肽區）形成，不是相鄰多肽鏈彼此間形成的。
② 氫鍵形成封閉環。
③ 氫鍵幾乎平行於螺旋中心軸。
④ 由於肽鏈的主鏈上含有許多亞氨基和羰基，所以氫鍵數目相當多，又由於形成的偶極在同一方向定向，所以α.螺旋構象穩定性靠氫鍵維持。若破壞氫鍵，則α.螺旋構象便遭到破壞，從而變成伸展的多肽鏈。
⑤ 螺旋結構具有很高的穩定性和密度，從而限製了蛋白質分子同其他分子的相互作用，如和水分子形成氫鍵相對小些。α。
（2）α.螺旋構象上的R側鏈對構象穩定性影響
① 由於氨基酸殘基的側鏈R基是垂直於肽平麵，當多肽鏈組成螺旋時，側鏈R基在螺旋的外側，不參與螺旋的構造。
② 側鏈R基不參與螺旋構造，但參與整體蛋白質的理化性質，如蛋白質分子的呈電狀況、等電點大小、對化學試劑的顯色反應、紫外光吸收光譜、功能性質等均和其有關。
③ 側鏈R基不參與螺旋構造，但可以影響α.螺旋構象的穩定性，此穩定性取決於鏈中R基的性質與順序。
a.如果在多肽鏈上連續存在帶相同電荷極性基團的氨基酸殘基，則其α.螺旋構象就不穩定。例如堿性溶液中，穀氨酸和天冬氨酸呈相同負電荷的R基，就有斥力存在，促使構象不穩定；又如酸性溶液中賴氨酸和精氨酸的R基帶相同正電荷，如在α.螺旋構象中連續排列在一起，則此α.螺旋構象也難穩定。
b.帶極性基團的氨基酸殘基分散排布於肽鏈上或者調節溶液pH，改變極性基團帶電狀況就不影響α.螺旋構象的穩定性。
例如：在pH=2溶液裏，穀氨酸、天冬氨酸的R基未解離，無電荷，很快形成α.螺旋；同理，在pH=12溶液裏，賴氨酸和精氨酸的R基已解離完全，不帶電荷，也可形成穩定螺旋構象。
c.如果在多肽鏈上連續存在非極性基團的氨基酸殘基，則取決其R基空間體積大小，如R基體積大，則α.螺旋因立體障礙而不穩定。例如，在多肽鏈上連續存在異亮氨酸，其R基在鄰接於α.C上為巨大的取代者，不能形成α.螺旋。
d. α.螺旋的最大破壞者是脯氨酸殘基、羥脯氨酸殘基。脯氨酸、羥脯氨酸屬於亞氨基類氨基酸，α.氨基上隻有一個氫原子，形成肽鍵時，已失去氮上氫，如組成α.螺旋構象，則已無氫原子可參與形成維持構象穩定的鏈內氫鍵；同時，脯氨酸殘基和羥脯氨酸殘基由於側鏈基團是體積巨大的吡咯環，又妨礙其羰基接近主鏈骨架的亞氨基形成氫鍵，因此難生成維持穩定α.螺旋構象的氫鍵，所以稱脯氨酸殘基、羥脯氨酸殘基是α.螺旋構象的最大破壞者。脯氨酸殘基、羥脯氨酸殘基出現在多肽鏈上，它們會破壞α.螺旋使此肽段出現“結節”（kink）或“轉彎”（bend），但卻自然地形成其他構象。
e.形成穩定與不穩定α.螺旋的氨基酸殘基。
綜上所述，並非所有多肽鏈皆能以α.螺旋形式存在，要使肽鏈形成一個穩定的α.螺旋構象，大多數決定於鏈中R基性質與順序。
（3）含有α.螺旋構象蛋白質的旋光性組成蛋白質氨基酸的旋光性取決於不對稱碳原子所產生的構型，而含有α.螺旋構象蛋白質的旋光性除了C不對稱性引起旋光性以外，還要考慮α.螺旋本身螺旋走向的不對稱性引起旋光性，所以α.螺旋構象蛋白質的旋光性應為兩者總和的反映。蛋白變性引起構象變化，導致旋光性大小變化，所以可測定蛋白質旋光比旋值變化，推測構象變化和蛋白變化程度。