一、蛋白質分子中的重要化學鍵
蛋白質分子中重要的化學鍵有主鍵和次級鍵兩大類。主鍵由單一氨基酸彼此間連接起來，形成主鍵骨架；次級鍵是指主鏈氨基酸殘基上側鏈基團，即氨基酸殘基上R基之間及其與主鏈骨架上的CO、—HN—相互之間作用力。依賴這些作用力，使蛋白質分子最終形成一個緊密的球狀結構，且此球並非簡單地像繞直線那樣，而是自身形成各種空間構象，空間構象能穩定存在依賴於次級鍵作用。我們在食品加工時添加試劑、工藝條件選擇均與此有關。例如製取麵製品，添加氧化劑溴酸鉀和還原劑維生素C，目的就是增加二硫鍵（次級鍵之一），可使麵團柔軟並富有彈性，加速麵團發酵速度，減輕勞動強度，大大縮短麵包製作時間。
（一）肽鍵（主鍵）
一個氨基酸的α.羧基和另一個氨基酸的α.氨基脫水縮合形成的化合物稱作肽，氨基酸之間通過酰胺鍵連接，這類酰胺鍵特稱為肽鍵，通式為：
（1） 最簡單的肽由兩個氨基酸殘基組成，稱為二肽，其中包含一個肽鍵；三個氨基酸殘基形成的肽稱作三肽，包含兩個肽鍵，依此類推。多肽和蛋白質鑒別和測定方法之一是雙縮脲法，適用範圍是含有兩個肽鍵即三肽以上的肽。氨基酸殘基數超過50，分子質量高於6000u為蛋白質。蛋白質中分子質量最低者是胰島素，其分子質量為5700～6000u，氨基酸殘基數為51。多肽一般是指氨基酸殘基數不超過50，分子質量不高於6000u的氨基酸聚合物。
（2） C—N肽鍵是一個特殊的鍵，從鍵長也可證實。一般雙鍵CN的鍵長為0.127nm，而小於肽鍵中C—N的鍵長（0.132nm），肽鍵中C—N的鍵長又小於一般單鍵C—N的鍵長（0.148nm），所以肽鍵具有部分單鍵性質，但不能像單鍵那樣可以自由旋轉。但肽鍵兩側的C—C、N—C兩根單鍵，可以自由旋轉，蛋白質的空間構象就由此兩根單鍵旋轉而成各異的構象。
（3）多肽鍵不是充分伸展的，而呈折疊的狀態。假如是充分伸展的多肽鏈，則每一個氨基酸殘基分子長度應為C—C（0.153nm）、C—N（0.132nm）、N—C（0.147nm）鍵長之和，即0.153+0.132+0.147=0.432（nm），現X射線衍射圖上實例為0.36nm，所以多肽鏈不是充分伸展，而是呈折疊狀。
（二）氫鍵
1.形成
眾所周知，有氫的受體和氫的供體就可通過靜電吸引力作用而形成氫鍵X—Hδ+……δ-Y—，由於蛋白質肽鏈上有很多NH、CO和—OH等基團，彼此之間作用均有形成氫鍵的可能性。
（1）在兩條多肽鏈之間或同一條多肽鏈的不同部位之間，主鏈骨架上肽鍵的羰基氧原子CO與亞氨基氫原子H—N生成CO……H—N形式氫鍵，如N、H、O、C四元素在一條直線上，氫鍵的鍵能大約為33.488kJ/mol，氫鍵的鍵長是0.279nm。
（2）在蛋白質多肽鏈外側的R基之間生成氫鍵，例如，酪氨酸—OH……天冬氨酸—COOH、蛋氨酸—SH……色氨酸吲哚環、穀氨酸—COOH……天冬氨酸—COOH、絲氨酸—OH……蘇氨酸—OH。
（3）某些側鏈基團R與主鏈骨架肽鍵之間可以生成氫鍵。
① 主鏈骨架肽鍵上的CO與組氨酸咪唑環、穀氨酰胺和天冬酰胺的酰胺基、酪氨酸—OH、色氨酸吲哚環形成氫鍵。
② 主鏈骨架肽鍵上的NH與絲氨酸—OH、蘇氨酸—OH、穀氨酸—COOH、天冬氨酸—COOH、蛋氨酸—S—CH3形成氫鍵。
2.性能
（1） 氫鍵屬弱的靜電吸引作用力，比共價鍵的肽鍵要弱得多。氫鍵的鍵能隻是共價鍵能的1/20，較易斷裂，但由於蛋白質分子鏈上含有大量羰基、亞氨基、極性基團，就可形成大量氫鍵，它們對於維持肽鍵空間結構和保持蛋白質構象的穩定性起著極其重要的作用。如要想稍微改變蛋白質分子空間結構中的構象，至少打破連續著的三個氫鍵。
（2） 在水溶液中，蛋白質分子與水分子形成氫鍵。水極易形成氫鍵體係，既是氫供體，又是氫受體，是以水分子“叢”形式存在的。晶體蛋白質分子自身有各種氫鍵，當蛋白質分子溶於水中，氫供體與氫受體相互之間競爭。
上述平衡趨向左方，即蛋白質分子在水中仍然穩定，但在水中氫鍵的能量已相應地降低了，這就導致蛋白質溶於水後肽鏈空間結構相應地改變。但是，高分子質量的蛋白質分子在水溶液中仍是穩定的。
（三）二硫鍵
1.形成
蛋白質分子中當一條肽鏈的不同部位或兩條肽鏈之間的兩個半胱氨酸的—SH（巰基）脫氫，連接而成的化學鍵稱為二硫鍵—S′—S2—，又稱二硫橋、硫硫橋。
A—S1H+HS2—B氧化還原A—S1—S2—B
二硫鍵在蛋白質分子內有兩種形式存在。
第一種，二硫鍵是在同一肽鏈內連接形成小環而使肽鏈卷曲。該狀態連接後，如拆開二硫鍵，僅使肽鏈伸展，分子質量不變。
第二種，兩條肽鏈之間連接而形成橋梁。當拆開二硫鍵後，蛋白質的分子質量就有顯著改變。
常用測定分子質量變化情況，推測二硫鍵存在於鏈內還是鏈間。
2.性能
（1）二硫鍵是兩個半胱氨酸的巰基通過氧化還原反應形成的共價鍵，其鍵能很大，為126～420kJ/mol。二硫鍵雖是單鍵，但主要是P鍵，自由轉動的可能性不大。在蛋白質分子中，二硫鍵數目越多，抗拒外界影響的穩定性也越大。具有保護功能的毛發、鱗、甲、角、爪中的主要蛋白質——角蛋白，其所含二硫鍵最多，這些部位對一般外界物理化學因素都極穩定。
（2） 烘烤麵包、烹煮肉類時，蛋白質機械強度增加與二硫鍵形成有關。
（3） 特殊半胱氨酸殘基的巰基（—SH）是許多酶活性中心的重要組成部分，巰基一旦與重金屬離子（Ag、Pb、Hg）生成半胱氨酸的硫醇鹽，則酶就喪失活性，這就是食品中需要嚴格控製重金屬含量的原因。
（四）鹽鍵
鹽鍵又稱離子鍵、鹽橋，是由正、負離子之間的靜電吸引所形成的化學鍵。
1.形成
在蛋白質分子中有帶正電荷和帶負電荷基團，這些基團中如相互接觸，因靜電吸引而成鍵，此鍵稱作鹽鍵。須注意的是帶負電荷的羧基和帶正電荷的氨基之間所形成的離子鍵形式，僅在無水條件下是穩定的，在有水時強烈水解。
2.性能
由於蛋白質分子中帶電荷基團大多數分布在分子表麵，故鹽鍵絕大多數分布在分子表麵，因為鹽鍵的親水性強，使得許多蛋白質易溶於水。
（五）酯鍵
在蛋白質分子中，一條多肽鏈上的氨基酸殘基側鏈上的自由羧基和另一條多肽鏈上的氨基酸殘基側鏈上的自由羥基相互作用，失去一分子水而形成的鍵稱作酯鍵，屬共價鍵。如Asp的β.COOH與Ser—OH、G1u的γ.COOH與Thr—OH可形成酯鍵。
除酸性氨基酸殘基外，無機酸如磷酸也可形成磷酸酯鍵，如酪蛋白中磷酸絲氨酸肽段就是促進鈣吸收酪蛋白磷酸肽（CPP）的主要成分。
（六）範德華引力
範德華引力是指相互接觸的化學基團間的短程吸引力，也稱範氏鍵。這些鍵遠比離子鍵、氫鍵微弱，但對維持那些含有很多範氏力的生物學結構的穩定性起著一定作用。它有三種表現形式：
非極性基團產生色散力瞬時偶極作用非極性基團產生誘導力誘導偶極作用
極性基團偶極矩作用極性基團產生取向力
如上所述，兩基團靠得很近時，電子雲之間的斥力就增大；兩基團離得很遠時，兩基團互相吸引，但不相碰撞，保持一定距離。引力大小與基團間距離的六次方成反比，鍵能一般為4.2～12.6kJ/mol，鍵長0.3～0.5nm。
（七）疏水鍵
1.形成
兩個非極性基團為了避開水相而群集在一起的作用力，稱為疏水鍵。非極性基團在水環境中發生彼此締合，這些疏水締合並不是通常意義上的鍵，因為它們是由於水的溶劑性質引起的，並非是相互締合的非極性基團之間的吸引所得。非極性基團存在於水中，就能約束周圍水分子的正常運動，使體係處於能量上不利的狀態，此時水分子力求回複到原來能量較低的非約束狀態，與此同時，迫使非極性基團彼此締合。最典型例子就是油在水中，無論油分散得多麼細小，最終油滴聚集懸浮在水上，自成一分離相。
在蛋白質分子的多肽鏈上，亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、纈氨酸、丙氨酸、脯氨酸、蛋氨酸這些氨基酸殘基的疏水側鏈之間和非極性側鏈與骨架α.CH基之間有一種自然的趨勢，避開水相，互相黏附，生成疏水鍵，形成孔穴（稱為疏水區），藏於蛋白質分子內部，而親水基則多數分布在分子表麵形成親水區。
疏水鍵的形成由兩部分組成，一是非極性基團依賴瞬時偶極產生色散力的範德華引力，二是因為此過程是自發的，在熱力學上熵ΔS是正值，所以目前認為疏水鍵形成是範德華引力和熵驅動兩者的綜合結果。
2.性能
（1） 大部分蛋白質具有30%～50%疏水基R的氨基酸殘基，並且在天然的球狀蛋白質中，這些氨基酸殘基或者其側鏈基團幾乎全部都集中在分子內部，不與水相接觸，而親水基多分布在分子表麵，所以蛋白質是溶於水的，當蛋白質受到物理和化學因素作用而引起蛋白變性，變性蛋白的疏水基由原來在內部而暴露在外，使變性蛋白質的溶解度等性質大大改變。