第二節 蛋白質的結構
【大綱要求】
（1）肽鍵與肽（2）一級結構概念（3）二級結構——α螺旋（4）三級和四級結構概念
肽鍵與肽鏈
氨基酸分子之間通過去水縮合形成肽鏈，在相鄰兩個氨基酸之間新生的酰胺鍵稱為肽鍵，肽鍵具有一定程度雙鍵性質。若許多氨基酸依次通過肽鍵相互連接，形成長鏈，稱為多肽鏈。肽鏈中的遊離氨基的一端稱為氨基末端（N-末端）；遊離羧基的一端稱為羧基末端（C-末端）。蛋白質就是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈。
蛋白質的一級結構
多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構，肽鍵是維係一級結構的化學鍵。
蛋白質的二級結構
蛋白質的二級結構是指局部或某一段肽鏈主鏈的空間結構，即肽鏈某一區段中氨基酸殘基相對空間位置，它不涉及側鏈的構象及與其他肽段的關係。α-螺旋是二級結構的主要形式之一。其結構特征如下：①多肽鏈主鏈圍繞中心軸旋轉，每隔3.6個氨基酸殘基上升一個螺距；②每個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵。氫鍵維持了α-螺旋結構的穩定；③α-螺旋為右手螺旋，氨基酸側鏈基團伸向螺旋外側。
蛋白質三級和四級結構
蛋白質的三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈的三維空間結構。三級結構的形成和穩定主要靠疏水鍵、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵等。許多有生物活性的蛋白質由兩條或多條具有三級結構的肽鏈構成，每條肽鏈被稱為一個亞基，通過非共價鍵維係亞基與亞基之間的空間位置關係，這就是蛋白質的四級結構。各亞基之間的結合力主要是疏水鍵，氫鍵和離子鍵也參與維持四級結構。
蛋白質的一級結構和空間結構與其特有功能之間關係密切。
蛋白質的結構要點歸納
序列一級空間二，三維三級亞基四，螺旋折疊主形式。
第三節 蛋白質的理化性質
【大綱要求】
（1）等電點（2）沉澱（3）變性
等電點
蛋白質是由氨基酸組成的，其分子中除兩端的遊離氨基和羧基外，側鏈中尚有一些解離基，如穀氨酸、天門冬氨酸殘基中的γ和β-羧基，賴氨酸殘基中的ε-氨基，精氨酸殘基的胍基和組氨酸的咪唑基。作為帶電顆粒它可以在電場中移動，移動方向取決於蛋白質分子所帶的電荷。蛋白質顆粒在溶液中所帶的電荷，既取決於其分子組成中堿性和酸性氨基酸的含量，又受所處溶液的pH影響。當蛋白質溶液處於某一pH時，蛋白質遊離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子（zwitterion，淨電荷為O），此時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點（isoelectric point，簡寫pI）。處於等電點的蛋白質顆粒，在電場中並不移動。蛋白質溶液的pH大於等電點，該蛋白質顆粒帶負電荷，反之則帶正電荷。
各種蛋白質分子由於所含的堿性氨基酸和酸性氨基酸的數目不同，因而有各自的等電點。
凡堿性氨基酸含量較多的蛋白質，等電點就偏堿性，如組蛋白、精蛋白等。反之，凡酸性氨基酸含量較多的蛋白質，等電點就偏酸性，人體體液中許多蛋白質的等電點在pH5左右，所以在體液中以負離子形式存在。
蛋白質的沉澱
蛋白質分子凝聚從溶液中析出的現象稱為蛋白質沉澱，變性蛋白質一般易於沉澱，但也可不變性而使蛋白質沉澱，在一定條件下，變性的蛋白質也可不發生沉澱。
蛋白質所形成的親水膠體顆粒具有兩種穩定因素，即顆粒表麵的水化層和電荷。若無外加條件，不致互相凝集。然而除掉這兩個穩定因素（如調節溶液pH至等電點和加入脫水劑）蛋白質便容易凝集析出。引起蛋白質沉澱的主要方法有下述幾種：
1.鹽析
2.重金屬鹽沉澱蛋白質
3.生物堿試劑以及某些酸類沉澱蛋白質
4.有機溶劑沉澱蛋白質
5.加熱凝固
蛋白質的變性
在某些理化因素的作用下，蛋白質的空間結構（但不包括一級結構）遭到破壞，導致蛋白質若幹理化性質和生物學活性的改變，稱為蛋白質的變性作用（黏度增加，溶解度降低,不能結晶）。
某些溫和蛋白質變性，時間也不很久，除去變性因素仍可恢複其活性，稱為可逆變性。例如，核糖核酸酶經尿素和β-巰基乙醇作用變性後，再透析去除尿素和β-巰基乙醇，又可恢複其酶活性。
引起蛋白質變性的常見理化因素有：加熱、高壓、紫外線、X線、有機溶劑、強酸、強堿等。球狀蛋白質變性後其溶解度降低，容易發生沉澱。蛋白質變性理論在醫療工作中的應用很廣，如高溫高壓滅菌和低溫保存生物活性蛋白等。