筆者實驗室有研究表明，經口接種病毒後,有少量病毒能夠進入抗性家蠶NB和BC9的血淋巴,而感性品係血液中有大量病毒複製。抗性品係血淋巴中可能含有一些能夠阻止病毒二次感染的物質或者少量的病毒，這是一種病毒逃逸的現象,抗性相關的基因會不會在病毒感染刺激後才表達？病毒感染曆程的研究表明，通常在病毒感染後22小時，這時病毒已經開始感染血淋巴，此時宿主對病毒感染的病理反應也應該出現。已有報道指出在Sf9細胞和其他鱗翅目昆蟲細胞中βN乙酰氨基葡萄糖苷酶βN乙酰氨基葡萄糖苷酶的部分酶活性是細胞膜連接的。βN乙酰氨基葡萄糖苷酶有較廣的底物特異性，能夠切割雙分枝的N聚糖底物的α3 和α6 分枝的末端N乙酰氨基葡萄糖胺，在酸性pH下最好，並完全水解殼三糖（chitotriose）至其組分的N乙酰氨基葡萄糖胺單體。另一方麵，NPV有2種病毒粒子表型，其中的BV表型介導病毒感染從中腸到其他組織和在感染的動物中傳播細胞之間的感染。BV病毒粒子通過受體介導的內吞作用進入細胞，GP64蛋白是細胞間感染所必需的。GP64在病毒進入細胞時有2個主要作用：首先GP64參與與宿主細胞受體的結合，GP64還介導低pH引發的膜融合（low pH triggered membrane fusion）導低pH引發的膜融合（low pH triggered membrane fusion），這是內吞進入細胞後釋放核衣殼所必需的。已知Gp64在杆狀病毒感染的宿主細胞中是被磷酸化，乙酰化和糖基化的。還有報道認為AcMNPV GP64的N糖基化對細胞內轉運和融合活性是非常重要的。AcMNPV GP64的N連接聚糖的突變分析表明，缺少GP64蛋白1個、2個或3個N連接聚糖的AcMNPV 突變體，顯示產生有感染性子代病毒的量比野生型的要低10倍或100倍。BmGP64也定位於感染宿主細胞的細胞膜和細胞質中。當GP64的糖基化被抑製產生有感染性的BV病毒粒子和膜融合活性就會降低。許多研究指出病毒囊膜蛋白的糖基化是病毒複製和具有感染性的關鍵。可以推測在抗性家蠶的血淋巴中過量表達的βN乙酰氨基葡萄糖苷酶可能會幹擾細胞膜上的GP64蛋白的N連接聚糖，從而阻止了這對啟動二次感染的一個關鍵蛋白的功能，進而減少了產生有感染力的病毒粒子。進一步檢測了該酶在3個品係中的活性，發現βN乙酰氨基葡萄糖苷酶在抗性品係中活性確實高於感性品係。
氨基酰化酶是一類參與N乙酰蛋白水解的酶。蛋白的N末端乙酰化是一種普遍的和高度保守的能保護和穩定蛋白的過程。我們不能解釋為什麼在NB和BC9品係的血淋巴中氨基酰化酶的表達高於306品係，也沒有見到這個蛋白與病毒研究的相關報道。
三、脂肪體組織差異蛋白
膠上切取的1~4號蛋白點，並用質譜進行了分析。1號蛋白由我們構建的EST數據庫中得到鑒定，1個EST比對得到很高的Mowse分數123。對這個EST通過NCBI數據庫得到了1個家蠶unigene，Bmo.2272。它的功能還不清楚，推測可能與一種來自赤擬穀盜（Tribolium castaneum）的磷酸甘油酸激酶（phosphoglycerate kinase）相似。2號蛋白被鑒定為1個家蠶精氨酸激酶（arginine kinase，AK），Mowse分數為97。3號蛋白沒有鑒定出來。4號蛋白從Genbank和BGI家蠶基因組數據庫（http://silkworm.genomics.org.cn/）中收集的家蠶cDNA數據得到鑒定，是一種pol多聚蛋白，Mowse分數為78。
在本研究中鑒定了4種蛋白有差異表達。雖然這些候選蛋白的作用還需要進一步的研究，但關於它們功能的一些線索可以由生物信息學來推導。1號蛋白與磷酸甘油激酶（PGK）在序列上高度相似，2號蛋白是家蠶精氨酸激酶（AK）。這些激酶主要參與能量代謝，如PGK能轉移1，3雙磷酸甘油高能量磷酸基團至ADP產生ATP。家蠶的AK在病毒感染時是上調的，可能引起一些能量代謝的轉化，這提示能量代謝可能是抗BmNPV感染所必需的，目前也有類似的報道。因此，進一步研究這些蛋白的結構和功能可能會很有意義，特別是它們在能量代謝與病毒感染之間的可能作用，這也可能導致發現新的控製病毒感染的方式。4號蛋白與pol多聚蛋白pol多聚蛋白相似，後者是整合酶的核心區域，但是它在病毒感染中的作用未知。3號蛋白序列和功能完全不清。