考馬斯亮藍染色法可分為R和G型兩類：R型為三苯基甲烷(triphenylmethane)，每個分子含有兩個—SO3H基團，本身偏酸性，磺酸基與蛋白質的堿性基團結合形成染料-蛋白質複合物。G型為二甲花青亮藍(xylene cyanine brilliant blue)，是一種甲基取代的三苯基甲烷。考馬斯亮藍R-250，是通過範德瓦爾斯鍵與蛋白質結合，尤其適用於SDS電泳微量蛋白質染色。它與不同蛋白質結合呈現出基本相同的顏色，並且在比較寬的範圍（15～20μg）掃描峰的麵積與蛋白量呈線性關係。考馬斯亮藍G-250染色靈敏度不如R-250，其優點是在三氯乙酸中以膠體形式存在，能選擇性地和蛋白質形成複合物，染色迅速，著色深的蛋白質區帶在數秒內即可顯現出來，約45min後著色最深，背景淺，重複性好，適用於定量分析。
另外，銀染色法是將結合在蛋白上的Ag+（堿性條件），通過檸檬酸或乙酸的酸化或甲醛的作用，使Ag+還原成Ag，並以顆粒狀沉積在蛋白部位，呈現譜帶。若顯示譜帶的凝膠再用Na2CO3溶液處理，可增強染色效果。其銀染操作方法，銀染顯色的方法大致可以分光顯色和化學顯色兩類。化學顯色法又分為雙胺銀染法和非雙胺銀染法。雙胺法是用堿性的NH4OH形成銀-雙胺複合物，固定後的凝膠浸泡在此溶液中，通過酸化（通常用檸檬酸）顯像，使用較廣泛。非雙胺法是將固定的凝膠置於酸性的硝酸銀溶液中，Ag+與蛋白質發生作用，在堿性條件下，用甲醛將Ag+還原為Ag而顯像，用酸性溶液（檸檬酸或醋酸）終止顯色反應，用Na2CO3處理凝膠可進一步增強銀染色的強度。非雙胺法的靈敏度較雙胺法高10倍。光顯色的顯色反應是固定後的凝膠在酸性環境中用光能將Ag+還原成Ag而使蛋白條帶顯色。它的優點是操作程序簡單，使用一種染色溶液即可達到顯色目的。近年來，銀染色法應用較多。其原因是它的靈敏度比考馬斯亮藍染色高100倍。尤其是De Moreno等綜合了銀染色法和考馬斯亮藍染色法的優點，建立了一種與考馬斯亮藍染色法相結合的銀染色法，其靈敏度比銀染法又提高了2.2～8.6倍，應用範圍也由聚丙烯酰胺凝膠擴大到了SDS-聚丙烯酰胺凝膠。
（2）熒光探針方法檢測這是一種在電泳前用熒光分子將蛋白質共價偶聯標記，於電泳後通過掃描來測定熒光區帶的方法，可分為兩種：一種是把蛋白質待測物先用熒光試劑（如丹磺酰氯、熒光胺等）標記，生成發熒光的複合物，此物經凝膠電泳後，置紫外燈下（約360nm）可呈現出熒光譜帶，即蛋白質譜帶；另一種是將蛋白質待測物先進行凝膠電泳，而後凝膠條浸泡於相應試劑如2-甲氧基-2，4-二苯-3（2H）-呋喃（MDPF）、鄰苯二甲酸二醛（OPA）和1-苯胺-8-萘磺酸鹽（ANS）溶液中，即可呈現出蛋白質熒光譜帶。熒光胺本身及其水解產物均不發光，隻有在其與蛋白質結合時，才顯熒光。這樣就可降低背景值，提高檢測靈敏度（5mg），但所顯示的熒光僅能保持2h，而用MDPF試劑標記蛋白質顯出的熒光則可維持數月。一般用OPA試劑檢測蛋白質譜帶的靈敏度比熒光胺高10倍，而且能保持大部分酶活。其簡要操作是，將電泳後的凝膠浸於含β-巰基乙醇（20～80μL）的0.1mol/L巴比妥或磷酸緩衝液（pH8.0,100mL）中，10～25min後，移至暗室OPA溶液（20mg OPA溶於2mL甲醇）中，保持15min，在紫外燈下（365nm）蛋白質顯示熒光譜帶。ANS試劑檢測凝膠中蛋白譜帶的方法是，令凝膠置於0.03g/L ANS-0.1mol/L磷酸緩衝液（pH6.8）中5～10min，移至紫外燈下，蛋白質可顯示熒光譜帶。采用熒光標記方法，除檢測凝膠中蛋白質譜帶外，還可用於檢測凝膠中的糖化合物譜帶，其靈敏度和分辨率也都較好。
（3）特殊蛋白質染色
① 糖蛋白染色是糖蛋白通過對蛋白質或糖鏈的染色來檢測的方法。如與糖鏈的反應，用過碘酸-Schiff試劑(periodic-Schiff’s reagent)染色，簡稱PAS染色，顯色結果在543nm處可觀測到顏色。檢測靈敏度，最高可以達到40ng糖蛋白。
② 脂蛋白染色是檢測脂蛋白的常規染色方法，蘇丹黑B(sudan black B)是常用的染料，銀染法仍然是最靈敏的方法。近年有報道一種雙染色方法，先用一種發熒光的染料Filipin使脂蛋白染色，再用考馬斯亮藍使其他蛋白染色，這樣就可以在一塊凝膠上同時檢測出脂蛋白和其他蛋白質，靈敏度高，可檢測低至20ng低密度脂蛋白。
③ 鐵蛋白染色針對血紅蛋白、轉鐵蛋白和其他含鐵蛋白用的多種方法檢測，如普魯士藍顯色，它與蛋白質分子中的鐵離子結合，方法十分簡便。
④ 銅蛋白染色可用茜素藍S(alizalin S)顯色，它與蛋白質分子中的銅離子結合，蛋白質條帶為藍色。
⑤ 酶活力染色是為了適合分子質量大的底物，或說為了更適合多酶參與的反應係統，在膠條上呈現出色譜帶特點而設計的。
⑥ 免疫學染色是一種簡單而且專一性的檢測方法。將辣根過氧化物酶或放射性同位素標記的抗體用於免疫檢測，經過酶與底物的顯色反應，使與抗體免疫結合的蛋白質條帶清晰地顯現出來。現在最常用的方法是凝膠電泳後通過電泳印跡將蛋白質轉移到固定化膜上，然後利用相應的抗體進行免疫檢測。
三、應用
一般單向PAGE多用於分離具有活性的生物物質，而雙向或梯度PAGE則宜用於較難分離鑒定的生物大分子物質。如結合SDS以測定蛋白質亞基的分子質量；結合孔梯度進行自然蛋白質分子質量的測定；加入兩性載體電解質，可分析蛋白質的等電點；還可進行印跡轉移分析。但是它也存在不足，如應用於凝膠電泳的化學物質多具有毒性；分離活性物質時使其易喪失活性；不能大量製備生物大分子等。
閆美榮等分析了615純係小鼠血清中的蛋白質在聚丙烯酰胺凝膠上的分布,進行了定位分析。采用高pH不連續PAGE係統,可獲得清晰的蛋白質區帶,分離出13～15條區帶。
根據染色方法的不同,各種蛋白質顯示不同的譜型,且各自泳動率及百分含量存在差異。結果表明:脂蛋白呈現3條區帶、白蛋白呈現2條區帶、銅藍蛋白呈現1條區帶、血紅蛋白呈現1條區帶、結合珠蛋白呈現3條區帶、糖蛋白呈現5條區帶,並以已知蛋白質Rm值求出每條區帶的泳動率。
蛋白質定位分析後,將血清蛋白質電泳膠柱在560nm處進行了光密度掃描,確定了血清中各種蛋白質的含量百分比。用高pH不連續性聚丙烯酰胺凝膠電泳進行蛋白質定位分析是一種分辨率高,簡單易行的方法,可使蛋白質準確定位。