大豆蛋白的擠壓組織化是一個非常複雜的生化反應過程。可以簡單描述為在溫度、壓力、剪切以及高能量水分子的協同作用下，蛋白質分子高級結構的去折疊、線性化和再交聯的過程。其中，還涉及生物大分子之間的相互作用，如蛋白質和碳水化合物的作用以及蛋白質和脂類的相互作用等[95]。這一過程的相對複雜性，吸引著許多科學家去探索，但至今仍未得出較為清晰的結論。
蛋白質是具有特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質結構分為四個結構水平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。
蛋白質的二級結構是指多肽鏈骨架盤繞、折疊所形成的有規律性的結構。最基本的二級結構類型有α-螺旋結構和β-折疊結構，此外還有β-轉角和自由回轉。右手α-螺旋結構是在纖維蛋白和球蛋白中最常見的二級結構，每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm，螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成，以維持螺旋的穩定。β-折疊結構也是一種常見的二級結構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm，相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結構。
人們對於蛋白質分子的高級結構在擠壓組織化過程中的變化認識很少，還處於理論猜測階段。一般認為蛋白質分子在組織化蛋白中的排列形式與熱致凝膠有共同之處[97]。然而，許多研究證明，在熱致凝膠中，蛋白質分子的二級結構隻是部分的去折疊，凝膠的網絡結構是由二級結構未發生變化的球狀蛋白以“串珠”形式並排締和而成的[239,240]。這就意味著保持一定的二級結構是凝膠網絡形成的前提條件。然而，前人一般猜測認為，在擠壓過程中，高溫、高壓和強剪切作用，足以使大豆蛋白分子完全變性，即完全喪失二級結構[97]，這種猜測與凝膠結構形成機理相背離。因此，要解釋組織化形成機理，關鍵問題之一是大豆蛋白二級結構在擠壓過程中是否會完全喪失，傅立葉變換紅外光譜（FT-IR）技術的出現為解答這一問題提供了技術支持。
傅立葉變換紅外光譜是近年來發展起來的分析蛋白質高級結構（尤其是二級結構）的有力工具[241-243]。Byler和Koiden等利用該技術分別研究了核糖核酸酶A和人血清白蛋白（HAS）的二級結構[243,244]。紅外光譜的形成是以分子的振動為基礎，這些振動(化學鍵的伸縮、扭曲、旋轉等)能定位到分子中特殊的鍵和基團。蛋白質的紅外吸收光譜主要是由一係列酰胺模型的吸收區組成，包括酰胺Ⅰ區、酰胺Ⅱ區和酰胺Ⅲ區[245]。目前對蛋白質二級結構的研究運用較多的方法是采用去卷積和二階導數的酰胺Ⅰ區(AmideⅠ，1600～1700cm-1)歸屬方法，它能給出α-螺旋、β-折疊、β-轉角及無規則卷曲等多種結構信息。
近年來，國內外利用FT-IR方法，對由熱[246-249]、凍幹[250]、高壓[246-248,251]和輻照[252]引起的蛋白質變性進行了較為廣泛的研究。陸彬等（2000）以傅立葉變換紅外光譜法研究白蛋白噴霧幹燥微球經加熱變性後，引起白蛋白二級結構的改變過程[253]。結果表明：溫度對結構的影響較大，在相同紅外分峰條件下，隨熱變性溫度的升高和時間的延長，α-螺旋結構的相對強度呈減小趨勢，β-折疊和隨機卷曲的加和結構相應增多。有研究認為，加熱溫度對大豆蛋白熱致凝膠的二級結構影響顯著，隨溫度升高（88℃升至95℃），無序的自由卷曲向規則的α-螺旋、β-折疊轉化，從而使凝膠分子排列的有序性提高，分子間作用力加強，凝膠硬度提高[254-256]。國內外未見有關FT-IR用於擠壓組織化機理研究方麵的報道。
本章重點在於利用FT-IR光譜法研究大豆蛋白在高水分擠壓組織化過程中二級結構的變化規律，旨在為揭示擠壓組織化機理提供理論支持。