二、貯存蛋白貯存蛋白
貯存蛋白，是一類特異性血淋巴蛋白。它是完全變態昆蟲幼蟲體內主要的體液蛋白，作為氨基酸貯存庫對成蟲變態發育和雌性卵發育起著重要的作用。這類蛋白通常在幼蟲期的脂肪體內合成後，釋放並積累於血淋巴中，至末齡幼蟲時含量達到高峰，化蛹時又被脂肪體選擇性攝取，在細胞內形成致密的蛋白顆粒，當再次進入血淋巴時，為成蟲器官發育和新組織的形成提供蛋白質和氨基酸。早在1934年Lauffer就從家蠶血淋巴中發現一類分子量為500kDa的蛋白質。直到1971年，Munn等在麗蠅（Calliphoraerythrocephala）中發現一類蛋白質在變態期間起主要作用，稱為麗蠅蛋白（Calliphorin），後來被命名為幼蟲貯存蛋白Ⅰ（larvalstorageproteinⅠ），之後又分離到另一種幼蟲貯存蛋白Ⅱ。
在鱗翅目昆蟲體內，1968年由Locke和Collins在大芭蕉弄蝶（Calpodesethlius）血淋巴中檢測到一種貯存蛋白。1978年Tojo等在惜古比天蠶蛾（Hyalophoracecropia）中也發現了貯存蛋白，隨後，Pan等對此進行了分離鑒定。由於其中芳香族氨基酸含量很高，因此稱之為芳香（基）蛋白，並指出是一種含糖基的六聚體結構。1986年，Haunerland又對雙翅目昆蟲的貯存蛋白進行了深入研究。此後，貯存蛋白的研究對象逐步擴大，並且進入到了分子水平，多種貯存蛋白被分離、純化和測序。在將近半個世紀中，人們已經在蜚蛾目、直翅目、雙翅目、鱗翅目和膜翅目中多種昆蟲體內分離和鑒定了貯存蛋白。
人們對昆蟲貯存蛋白的研究以往主要集中於蛋白的氨基酸組分、分子量的測定以及含量的變化等，且一致認為貯存蛋白為幼蟲特異性蛋白。直到近幾年才發現貯存蛋白也存在於成蟲體內。Kunkel和Pan在小菜蛾（Plutellaxylostella）成蟲中發現的幾種貯存蛋白的含量在成蟲羽化之後急劇增加，而在舞毒蛾（Lymantriadispar）中貯存蛋白隨蛻皮激素呈周期性變化。Wyatt從東亞飛蝗（Locustamigration）中分離出2種貯存蛋白，其中一種為幼蟲特異性蛋白，另一種在成蟲期也存在，其合成受保幼激素的刺激。隨後，又分別在黑腹果蠅（Drosophilamelanogaster）、豆源蝽（Beagbug）、馬鈴薯葉甲（Leptinotarsademcemlineatn）等成蟲體內發現了貯存蛋白。昆蟲貯存蛋白不僅為成蟲發育和完成變態提供蛋白源，用於體內組織的形成和生殖的需要，而且有些亞單位和多肽片段直接進入結構蛋白中起作用，諸如摻入到圍蛹、成蟲表皮和飛行肌中等。
家蠶血液中發現的2種貯存蛋白，分別稱為SP1和SP2。SP1富含甲硫氨酸，在幼蟲齡末期體液中雌特異性表達。SP2富含苯丙氨酸和酪氨酸等芳香族氨基酸，故又被稱為芳基貯存蛋白，在幼蟲攝食期脂肪體中活躍地合成，並分泌到血液中，在血液中的濃度從5齡初期不斷上升，吐絲開始達到最大值，從吐絲到化蛹，血液中濃度又逐漸降低，與之對應的是脂肪體中的濃度顯著增加。研究認為，在幼蟲期不具有功能，在變態過程中，則作為氨基酸和能源以組建成蟲的結構。從幼蟲到蛹蛻皮期，雌蠶體內的兩種貯存蛋白約占脂肪體總蛋白的60%，而雄蠶體內僅占脂肪體總蛋白的20%。
三、滯育關聯蛋白
滯育關聯蛋白滯育關聯蛋白（diapauseassoiatedprotein，DAP）（diapauseassoiatedprotein，DAP）是昆蟲在滯育期合成，在滯育結束後被利用並消失的一類蛋白。這類蛋白對昆蟲滯育狀態的維持非常重要。脂肪體是DAP合成的主要部位，此外，中後腸和腦也是DAP的合成部位。
Salanta等采用一種鑒定血清的ELISA方法，對滯育棉紅鈴蟲的體內物質進行測定，發現一種果酸類蛋白，而在非滯育蟲體內不含有這種蛋白質，稱為滯育關聯蛋白。自從1970年deLoof等在滯育馬鈴薯甲蟲成蟲血淋巴中發現了3個特異短光照蛋白（Shortdayprotein）以來，至今已在近10種滯育昆蟲中發現DAP的存在。毛文富等用6%聚丙烯酞胺凝膠電泳在亞洲玉米螟（Ostriaiafarnacalis）河南種群滯育幼蟲血淋巴中發現了2種DAP，而在上海種群滯育幼蟲中發現的1種DAP在滯育和非滯育幼蟲血淋巴中均存在，隻是滯育幼蟲中的含量明顯高於非滯育幼蟲。此外，在馬鈴薯甲蟲中發現了3種DAP，在家蠶（Bombyxmori）卵和麻蠅（Sarcophagacrassipalpis）腦中分別發現7種和15種DAP的存在。
不同昆蟲DAP的分子量和氨基酸組成不同，西南玉米稈草螟DAP的分子量小於35kDa，含有較多的芳香族氨基酸；而棉紅鈴蟲和亞洲玉米螟的DAP分子量大到300kDa以上。在昆蟲生長發育過程中滯育關聯蛋白維持滯育狀態的作用方式可能有兩種：一是作為貯藏蛋白，在滯育期間直接提供能源；二是作為抗凍蛋白（antifreezeprotein，AFP），降低體內體液的過冷卻點以保證成活。
四、表皮蛋白
昆蟲表皮蛋白（cuticualprotein，CP）昆蟲表皮蛋白（cuticualprotein，CP），蛋白質種類很多，是多種蛋白的混合體。大多數表皮蛋白的分子量為20~25kDa。甲蟲（Agrianomespincollis）幼蟲有13種水溶性蛋白和33種非水溶性蛋白；麻蠅（Sarcophagacrassipalpis）幼蟲則主要含有球形蛋白。昆蟲表皮中主要成分是幾丁質和蛋白質，兩者以共價鍵結合，形成一種穩定的絡合物——糖蛋白。另外，表皮中還含有一種能溶解於水的節肢彈性蛋白。因昆蟲表皮及其性能在不同發育時期有很大差異，因此推測其中含有與發育相關的特異蛋白質。最近，中國科學院動物研究所的研究人員在昆蟲特有蛋白的鑒定中取得突破性進展。他們通過分析完全變態與不完全變態昆蟲的基因組信息，並與其他真核生物的基因組信息進行比較，鑒定出51種昆蟲特有蛋白，其中包括表皮蛋白。並發現表皮蛋白與昆蟲的蛻皮、變態等重要生理過程密切相關。
1994年，Nakato等利用親和性色譜從家蠶幼蟲和蛹的表皮中分離到了一種幼蟲表皮蛋白BmLCP30和一種蛹表皮蛋白BmPCP2。之後又純化了家蠶幼蟲表皮蛋白BmLCP17和BmLCP22，並進行cDNA克隆。隨後相繼純化了BmPCP14、BmPCP23、BmPCP29，並且發現BmLCP22在幼蟲向蛹轉化時消失，到成蟲期檢測不到。以cDNA為探針，用NorthernblotNorthernblot對家蠶發育過程中表皮蛋白mRNA進行追蹤，發現BmLCP17的mRNA在4齡前幼蟲取食期間的表皮細胞中合成，到5齡第3天減少，第5天幾乎完全消失，此後在蛹的末期又有少量出現。說明表皮蛋白與家蠶生長發育過程有密切相關性。
五、熱激蛋白
熱激蛋白（heatshockproteins，HSPs）熱激蛋白（heatshockproteins，HSPs），是指生物體細胞在高溫（熱激）或其他應激原作用下所誘導生成或合成增加的一個蛋白質超家族，廣泛存在於動植物及微生物細胞內，有多個成員。一般按其分子量、結構及其功能分為HSP40、HSP60、HSP70、HSP90、HSP100及sHSPs家族。熱激蛋白在生物體除對環境適應性上起到重要的作用外，在昆蟲發育過程中也扮演著重要的角色。
早在20世紀30年代中期，Goldschmidt就研究了熱激對果蠅體內基因表達的影響。後來研究發現，熱激蛋白影響果蠅的發育與分化，具有組織特異性和時間順序性，HSP23、HSP26和HSP27在果蠅早期發育不同時期都有表達，特別是腦和生殖腺發育時期。hsp60A基因在胚胎發育早期的各種細胞中都有表達，hsp60B基因隻在睾丸中表達，而hsp60C基因的表達卻發生在胚胎發育晚期，特別是氣管和唾液腺的發育過程中。在胚胎發育過程中，中樞神經係統的神經元細胞和神經膠質細胞係中有hsp23的表達，但不是必需的，在中樞神經係統特定的神經元和神經膠質係中，hsp23呈現時期專一性表達。1983年，Sonthgae等在滯育期麻蠅蛹中發現了一種低分子熱激蛋白，分子量為23kDa左右，它隨著滯育的啟動開始合成，不受高溫或低溫脅迫的影響。另有研究發現，低分子量熱激蛋白不僅能增強細胞對逆境的耐受能力和恢複能力，充當分子伴侶，還與生物的正常生長、發育與分化、細胞內信號傳導和育性轉化有關。Dura研究表明，HSPs隻在胎盤及以後時期才合成，而且合成持續時間比大分子HSPs要長。
農業蟲鼠害綜合治理研究國家重點實驗室康樂研究組探討了熱激蛋白對斑潛蠅（Liriomyzasativae）冷耐受力和生長發育方麵的作用機理，並克隆了3種小分子HSPs（HSP19.5、HSP20.8和HSP21.7）和2種HSP60（TCP1α、TCP1ζ）。定量分析表明3種小分子HSPs均能被低溫所誘導表達，而且對低溫更加敏感，這意味著不同的小分子HSP可能響應不同強度的低溫脅迫。6種HSP（HSP19.5、HSP20.8、HSP21.7、TCP1α、TCP1ζ和HSP90）的相對表達量在不同生長發育階段差異顯著，總的表達趨勢是：小分子（HSP19.5、HSP20.8、HSP21.7）在蛹期表達量最高，而大分子（TCP1α、TCP1ζ和HSP90）的表達量則隨著生長發育而遞增。這意味著除響應溫度脅迫外，熱激蛋白基因可能還在昆蟲的生長發育中起著一定的作用。這一研究結果進一步增加了人們對熱激蛋白基因功能的了解，並為研究昆蟲的生長發育和變態提供了新的思路。
1987年，Evgenev等利用雙向電泳技術分離了8種家蠶熱激蛋白。劉彬斌對家蠶低分子量熱激蛋白家族（smallheatshockproteins，sHSPs）的基因種類、結構、表達特征及其重組蛋白進行研究，發現家蠶熱激蛋白BmHSP24.3具有分子伴侶的作用。侯勇利用雙向電泳技術分離了家蠶化蛹前後脂肪體蛋白質，發現了分子量為70kDa的熱激同源蛋白在變態過程中的表達非常活躍。
六、載脂蛋白載脂蛋白
昆蟲的載脂蛋白（apolipoprotein，APapolipoprotein，AP），是由脂肪體合成後分泌到血液中，並可以多次重複運載脂質的一類蛋白。由於它在血液中起著運輸脂質的作用，所以它在血液中的含量很高，在蜚蠊（Blattodea）血液中載脂蛋白的含量竟達到了50%。並且，昆蟲體內載脂蛋白的含量隨著發育、變態而發生相應的變化。載脂蛋白主要是結合脂肪體中由脂肪酶降解三酰酯甘油產生的二酰酯甘油，從而把二酰酯甘油這種疏水的能量物質通過血液運輸到肌肉、卵巢等組織中去。它不僅運輸二酰酯甘油這種能量物質，也運輸膽固醇、類胡蘿卜素等低分子物質。很多鱗翅目昆蟲以及蝗蟲、美國蟑螂、馬鈴薯甲蟲、果蠅和家蠅中廣泛存在著載脂蛋白。在家蠶、美國蟑螂、馬鈴薯甲蟲中甚至可以檢測到4~7條蛋白質電泳條帶。事實上，昆蟲血液中載脂蛋白的多樣性，暗示著在它的運動、繁殖、胚胎發生以及變態過程中可能具有不同的作用。它們還可以作為其他分子結構上的組成部分，甚至在新陳代謝中還起著像激素一樣的調節功能。